Die vorliegende Arbeit konzentriert sich auf das Verständnis der Wirkmechanismen von zwei pharmazeutisch relevanten Inhibitor-Protein-Systemen: den zyklischen Depsipeptiden YM-254890 (YM) und FR900359 (FR) und deren Zielprotein, der alpha- (α) Untereinheit eines heterotrimeren G-Proteins sowie den Kegelschneckentoxinen (auch Conotoxine), Gifte, welche aus marinen Kegelschnecken gewonnen werden und als Blocker spannungsgesteuerter Ionenkanäle fungieren können.

Das Verständnis des Mechanismus, wie Medikamente oder Medikamentenkandidaten auf ihr molekulares Ziel einwirken, ist von entscheidender Bedeutung für die Entwicklung eines erfolgsversprechenden Medikamentenkandidaten zu einem nützlichen Medikament. Heutzutage wird dieses Verständnis hauptsächlich aus rechnergestützten Studien gewonnen, besser bekannt als molekulare Modellierungsansätze, die ein wesentlicher Bestandteil jeder Medikamentenentwicklungskampagne sind. Anhand der zwei betrachteten Beispiele von Protein-Ligand-Systemen, jeweils bestehend aus einem adressierten Zielprotein und einem entsprechenden Bindungsmolekül, wird die natürlich intrinsische Eigenschaft der Subtypspezifität, welcher biologische interagierende Systeme unterliegen, mit Hilfe moderner computerbasierter Technologien entschlüsselt.

Unsere Untersuchungen führten zur erfolgreichen Generierung zuverlässiger Datensätze, die literarkonform zu bisher veröffentlichten Labordaten sind und möglicherweise sogar den Grundstein für Lernoder Trainingsdatensätze legen können, mit welchen weitere computergestützte Untersuchungen an ähnlichen Systemen wie sie hier betrachtet wurden möglich sind.