Gegenstände der vorliegenden Arbeit waren der Streptomyces-Subtilisin- und TAMP-Inhibitor (SSTI) und der Streptomyces-Papain-Inhibitor (SPI) von Streptomyces mobaraensis, deren Struktur und Funktion untersucht wurden. Beide Proteine stellten sich in früheren Studien als durch Transglutaminase vernetzbare Proteaseinhibitoren heraus. Das Hauptaugenmerk dieser Arbeit lag auf der strukturellen Charakterisierung der Proteine durch Röntgenstrukturanalyse, Mutagenesestudien, bio- und physikochemischen Untersuchungen sowie Interaktionsanalysen. Die daraus gewonnenen Informationen sollten dazu dienen, den jeweiligen Inhibierungsmechanismus der Proteine und die Interaktion der inhibitorischen Proteine mit der bakteriellen Transglutaminase aufzuklären, um so die Rolle der sekretierten Proteaseinhibitoren sowie Transglutaminase im Lebenszyklus von S. mobaraensis besser zu verstehen. Zur Charakterisierung des SSTI erfolgte zunächst die rekombinante Produktion des Interaktionspartners, der Transglutaminase-aktivierenden Metalloprotease (TAMP), in E. coli. Untersuchungen mittels isothermaler Titration zeigten die hohe katalytische Effizienz der Metalloprotease gegenüber Transglutaminase und ihre Inhibierung durch das intrinsisch inhibitorische Protein SSTI als Enthalpie-getriebenen Prozess. Mutagenesestudien mit SSTI widerlegten bisherige Erkenntnisse, dass Subtilisin und TAMP an die gleiche Proteinschleife binden. Die Inhibierung des Subtilisin erfolgt, wie durch strukturelle Vergleiche vorhergesagt, in der Loop-Region des Met108. Darüber hinaus wurde jedoch zweifelsfrei bewiesen, dass die Inhibierung der TAMP am N-terminalen Peptid des SSTI durch ein Leu-Tyr-Motiv erfolgt. Über ein stromaufwärts des Leu-Tyr-Motiv lokalisiertes Gln-Gln-Motiv wird zudem die Vernetzung des SSTI mittels MTG ermöglicht. Die generierten Daten legen eine gegenläufige Regulation von SSTI-Vernetzung und TAMP-Inhibierung durch die bekannte Prolyl-tri/tetrapeptidyl-Aminopeptidase von S. mobaraensis nahe. Umfangreiche Untersuchungen bezüglich des Papaininhibitors SPI bestätigten die Zusammensetzung aus einem Protein (SPIP) und einem kleinen peptidischen Molekül, das die inhibitorisch wirksame Komponente (SPIac) darstellt. Bei SPIac handelt es sich um zwei peptidische Aldehydinhibitoren, die sich lediglich durch phenolische Hydroxylgruppen von Chymostatin B unterscheiden. Die Charakterisierung des SPIP ergab eine thermoresistente Double-Psi-Beta-Barrel(DPBB)-Struktur, die durch zwei Cysteinbrücken stabilisiert wird. Der Einbau von Biotinylcadaverin durch MTG identifizierte Gln6 als die einzige Amin-Akzeptorstelle des SPIP. Der Austausch des benachbarten Lysin (Lys7) gegen Glycin und Alanin erhöhte die Markierungsgeschwindigkeit um ein Vielfaches, während die ortsgerichtete Einführung einzelner Argininreste an der Proteinoberfläche keinen Hinweis auf die Interaktion mit Transglutaminase gab. Erst die Struktur eines chloracetylierten Inhibitors, abgeleitet aus dem Proteinsegment an der Glutaminbindestelle von SPIP (Gln6), im katalytischen Spalt ermöglichte einen Einblick in die Interaktion von MTG mit intrinsischen Substraten. Das generierte Peptidmodell legt einen Reißverschluss-ähnlichen Vernetzungsmechanismus von selbstorganisierten Substratproteinen durch MTG nahe.