Kcv (K+ Chlorella virus) ist ein minimaler virus-codierter Kaliumkanal. Er hat alle Merkmale, die auch eukaryotische Kaliumkanalproteine auszeichnen. Kcv besitzt 2 transmembrane Helices (TM), verbunden durch eine Aminosäuresequenz, die die Porendomäne bildet. Kcv hat nur einen kurzen, 12 Aminosäuren langen, cytoplasmatischen N-Terminus. Der C-Terminus des Kcv-Proteins ist Teil der zweiten Transmembrandomäne (TM2), somit fehlt Kcv ein cytoplasmatischer C-Terminus. Die heterologe Expression von Kcv in HEK293-Zellen erzeugt eine K+-selektive Leitfähigkeit. Ein Entfernen des cytoplasmatischen N-Terminus im Kcv-Protein führt zu einem Verlust an Kanalfunktion. Dieses Ergebnis schlägt eine Rolle dieser Domäne an der Kanalfunktion vor. Untersuchungen an Kcv-Mutanten mit verkürzter N-terminaler Domäne zeigen die Bedeutung einer kritischen Länge des N-Terminus. Weitere Experimente zeigen, dass neben dieser kritischen Länge der Ladungszustand der N-terminalen Region von Kcv wichtig für die Funktionalität des Kanals ist. Die Daten zeigen neben einer kritischen Länge der N-terminalen Domäne auch die Bedeutung eines Winkels, welcher diese Domäne mit der TM1 verbindet. Dieser Knick wird im Kcv-Protein durch die Aminosäure Prolin an Position 13 gebildet. Die Daten unterstützen insgesamt ein Modell, in welchem die Krümmung und die daraus folgende Verankerung und Positionierung von TM1 in der Membran wichtig sind für den Gating-Mechanismus des Kanals. Die kritische Länge des N-Terminus könnte genau dieses Erfordernis eines Verankerns von TM1 in der Membran erfüllen. Jede Verlängerung von TM1 führt zu einer Zunahme an Kanalaktivität. Die Daten implizieren einen Mechanismus bei dem ein Konformationswechsel des cytoplasmatischen N-Terminus in eine Änderung des Gatings der Kanalpore übertragen wird.