In dieser Arbeit wurde die Aktivierung und Reprimierung der Gasvesikelbildung in dem halophilen Archaeon Haloferax mediterranei untersucht. Hf. mediterranei bildet nur in der stationären Wachstumsphase Gasvesikel, an deren Bildung 14 verschiedene gvp-Gene beteiligt sind, die in zwei entgegengesetzt orientierten Gengruppen liegen (gvpACNO und gvpDEFGHIJKLM) und unter der Kontrolle des mcA- und des mcD-Promotors stehen. Transkripte, die für die Strukturproteine kodieren, werden nur während der stationären Wachstumsphase gebildet und an dieser Regulation sind der Transkriptionsaktivator GvpE und das repressorisch wirkende GvpD beteiligt. Northern-Analysen mit Hf. volcanii-Transformanten, die nur die Gene gvpA, gvpD und gvpE enthalten, zeigten, dass die Anwesenheit von GvpD nicht ausreichte, um die GvpE-abhängige Aktivierung des mcA-Promotors zu verhindern. Dies konnte nur durch eine starke Überexpression von gvpD unter fdx-Promotor-Kontrolle erreicht werden. Eine Reprimierung des mcA-Promotors bei Expression von gvpD unter der nativen Kontrolle konnte dagegen nur in Transformanten beobachtet werden, die zusätzlich gvpF oder gvpN zu gvpADE enthielten. Mit dem Reportergen bgaH, das für ein halophiles Protein mit einer ß-Galaktosidase-Aktivität kodiert, wurde der Einfluß von GvpD, GvpE und GvpF auf die Expression eines mcA-bgaH-Konstruktes in einer quantitativeren Weise analysiert. In verschiedenen Versuchsreihen wurde der Einfluß dieser Proteine auf die mcA-Promotor-abhängige Expression unter der nativen Kontrolle des mcD-Promotors oder unter der Kontrolle des fdx-Promotors unter-sucht. Der Transkriptionsaktivator GvpE führte bereits in geringen Mengen bei Abwesenheit von GvpD immer zu sehr hohen mcA-Promotor-abhängigen ß-Galaktosidase-Aktivitäten. Nur unter der Kontrolle des mcD-Promotors exprimiertes gvpD und gvpE führte zu einer negativen Beeinflussung der GvpE-vermittelten Aktivierung des mcA-Promotors, während die gemeinsame Überexprimierung von gvpDE unter fdx-Promotor-Kontrolle zu keiner Repression des mcA-Promotors führte. Diese unterschiedlichen Ergebnisse waren vermutlich auf das größere nachgewiesene Mengenverhältnis von GvpD zu GvpE in den Transformanten unter nativer Kontrolle zurückzuführen. Die zusätzliche Expression von gvpF führte dagegen nur bei gemeinsamer Überexprimierung von gvpDEF zu einer negativen Beeinflussung der GvpE-vermittelten Aktivierung des mcA-Promotors, wohingegen die GvpF-Menge bei nativer Kontrolle durch den mcD-Promotor in den entsprechenden Hf. volcanii-Transformanten zu gering war, um die GvpE-vermittelte Aktivierung des mcA-Promotors zu beeinflussen. Für den Nachweis des zeitlichen Auftretens der Proteine GvpD, GvpE und GvpF während des Wachstums von Hf. mediterranei wurden Antiseren gegen die entsprechenden, rekombinant in E. coli produzierten und isolierten Proteine generiert. Die jeweiligen Antiseren detektierten GvpD und GvpE in der stationären Wachstumsphase, wohingegen GvpF vorwiegend in der exponentiellen Wachstumsphase nachgewiesen wurde. Für die Charakterisierung der Funktion der drei genannten Proteine sowie der Proteine GvpC, GvpN und GvpG wurde mittels Protein-Protein-Affinitätschromatographie nach möglichen Bindungspartnern gesucht. Dafür wurden die entsprechenden, aus E. coli isolierten Gvp-His-Proteine koordinativ an eine Ni-NTA-Matrix gebunden und mit löslichen Proteinen aus Hf. mediterranei inkubiert. Mit der GvpD-His-Matrix konnte ein Protein mit der molekularen Masse von ca. 21 kDa gebunden werden, das mittels Western-Analyse als GvpE identifiziert wurde. Umgekehrt konnte mit der GvpE-His-Matrix GvpD aus löslichen Proteinen von Hf. mediterranei angereichert werden. Mit der GvpF-His-Matrix konnte mit einem GvpA-spezifischen Antiserum die Bindung von GvpA-Aggregaten nachgewiesen werden. Diese Ergebnisse geben einen guten Hinweis darauf, dass GvpD und GvpE bzw. GvpF und GvpA auch in vivo miteinander interagieren. In weiteren Analysen konnte mit Hf. volcanii-Transformanten, die veränderte Varianten von GvpD (GvpDmut-Proteine) produzierten, gezeigt werden, dass ein p-loop-Motiv (mögliches ATP-/GTP-Bindemotiv) sowie zwei basische Regionen in der Aminosäuresequenz von GvpD wichtig für die Reprimierung der GvpE-vermittelten Aktivierung des mcA-Promotors sind. Untersuchungen mit gereinigtem GvpD-His zeigten, dass das Protein ATP aus einem ATP-haltigen Puffer binden konnte.