Acinetobacter baumannii ist ein Gram-negatives humanpathogenes Bakterium, welches für eine Vielzahl von nosokomialen Infektionen verantwortlich ist. Das in A. baumannii beschriebene Membranprotein Ata gehört zur Familie der trimeren Autotransporter Adhäsine (TAA), die in Gram-negativen Bakterien weit verbreitet sind und wichtige Virulenzfaktoren darstellen. Unter Verwendung eines markerlos generierten isogenen ata-Deletionsstammes sowie komplementierter Kontrollstämme wurde die Funktion von Ata bei der Infektion mit A. baumannii untersucht. Es wurde nachgewiesen, dass die initiale Interaktion von A. baumannii an Bestandteile der extrazellulären Matrix durch Ata vermittelt wird. Weiterhin ist die Adhäsion des Bakteriums an humane Endothel- und Epithelzellen, sowohl in vitro als auch ex vivo unter dynamischen Flussbedingungen, abhängig von Ata. Das Protein befähigt die Bakterien außerdem zu einer gesteigerten Invasionsrate in humane Zellen, die vermutlich über die Interaktion des TAAs mit β-Integrinen des Wirts gesteuert wird. Während der Infektion von humanen Endothelzellen mit A. baumannii bewirkt Ata eine zeitabhängige Induktion proinflammatorischer Zytokine wie IL-6 und IL-8. Dies führt unter anderem zu einer Ata-abhängigen Rekrutierung bzw. Aktivierung von humanen Immunzellen bzw. Hämozyten in den Larven der Großen Wachsmotte (G. mellonella). Ata stimuliert die Caspase 3- und Caspase 7-Aktivität, was zur Apoptose der Wirtszelle führt. Im in vivo-Infektionsmodell zeigt der Wildtyp-Stamm im Vergleich zum ata-Deletionsstamm eine erhöhte Pathogenität.

Die in der vorliegenden Arbeit gewonnenen Daten belegen, dass das trimere Autotransporter Adhäsin Ata in A. baumannii ein wichtiger multifunktioneller Virulenzfaktor ist und somit maßgeblich zur erfolgreichen Etablierung einer Infektion von A. baumannii im menschlichen Körper beiträgt.