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Untersuchungen zur Substrattoleranz von Sactisynthasen für die Generierung Thioether‐verbrückter Sactipeptide mit neuen Eigenschaften

Ali, Ataurehman ; Happel, Dominic ; Habermann, Jan ; Schoenfeld, Katrin ; Macarrón Palacios, Arturo ; Bitsch, Sebastian ; Englert, Simon ; Schneider, Hendrik ; Avrutina, Olga ; Fabritz, Sebastian ; Kolmar, Harald (2022)
Untersuchungen zur Substrattoleranz von Sactisynthasen für die Generierung Thioether‐verbrückter Sactipeptide mit neuen Eigenschaften.
In: Angewandte Chemie, 2022, 134 (45)
doi: 10.26083/tuprints-00022902
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Item Type: Article
Type of entry: Secondary publication
Title: Untersuchungen zur Substrattoleranz von Sactisynthasen für die Generierung Thioether‐verbrückter Sactipeptide mit neuen Eigenschaften
Language: German
Date: 23 December 2022
Place of Publication: Darmstadt
Year of primary publication: 2022
Publisher: Wiley-VCH
Journal or Publication Title: Angewandte Chemie
Volume of the journal: 134
Issue Number: 45
Collation: 9 Seiten
DOI: 10.26083/tuprints-00022902
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Origin: Secondary publication DeepGreen
Abstract:

Sactipeptide sind ribosomal synthetisierte Peptide, die eine einzigartige Verknüpfung von Schwefel und α‐Kohlenstoffen enthalten. Die Bildung von Thioetherbrücken wird in diesen Molekülen durch Sactisynthasen katalysiert. Diese spezielle Art der Verknüpfung verleiht Sactipeptiden eine erhöhte strukturelle, thermische und proteolytische Stabilität, was sie zu attraktiven Gerüsten für die Entwicklung neuer Biotherapeutika macht. In diesem Artikel berichten wir über eine Studie zur Substrattoleranz der Sactisynthase AlbA, die die Bildung von Thioetherbrücken im Sactipeptid Subtilosin A katalysiert. Wir haben eine Modifikationsstelle innerhalb dieses Sactipeptids identifiziert, die ein Peptid‐Engineering ohne Beeinträchtigung der Bildung von Thioetherbrücken ermöglicht. Eine Reihe von natürlichen und hybriden Sactipeptidkonstrukten wurde hergestellt, um die AlbA vermittelte Bildung von Thioetherbrücken zu untersuchen und diese massenspektrometrisch zu identifizieren. In einer Proof‐of‐Principle‐Studie haben wir Subtilosin A mit einer neue Funktion ausgestattet, ein Thioether‐verbrücktes Streptavidin‐bindendes Peptid generiert und damit die Tür für das funktionelle Engineering von Sactipeptiden weiter geöffnet.

Uncontrolled Keywords: Biotechnik, Miniproteine, RiPPs, Sactipeptide, Sactisynthasen
Status: Publisher's Version
URN: urn:nbn:de:tuda-tuprints-229029
Additional Information:

German Version

Classification DDC: 500 Science and mathematics > 540 Chemistry
500 Science and mathematics > 570 Life sciences, biology
Divisions: Interdisziplinäre Forschungsprojekte > Centre for Synthetic Biology
07 Department of Chemistry > Clemens-Schöpf-Institut > Fachgebiet Biochemie
Date Deposited: 23 Dec 2022 14:13
Last Modified: 14 Nov 2023 19:05
SWORD Depositor: Deep Green
URI: https://tuprints.ulb.tu-darmstadt.de/id/eprint/22902
PPN: 503251119
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