In dieser Arbeit wurden zwei Kanalproteine von medizinischer Bedeutung elektrophysiologisch untersucht und charakterisiert. Im ersten Teil dieser Arbeit stand der lysosomale Kanal TMEM175 im Mittelpunkt der Untersuchungen. TMEM175 steht über einen noch unbekannten Mechanismus mit der Entstehung der Parkinson-Krankheit in Verbindung, was die Bedeutung dieses Kanals für die Regulierung der zellulären Homöostase unterstreicht. Die Familie der TMEM175-Proteine stellt im Allgemeinen einen kürzlich entdeckten Typ von K+-Kanälen dar, die für den Umsatz von Autophagosomen und die lysosomale pH-Regulierung wichtig sind. Strukturell gesehen fehlt den TMEM175-Kanälen der typische P-loop Selektivitätsfilter, ein Markenzeichen aller kanonischen K+-Kanäle. Dies wirft die Frage auf, wie die K+-Selektivität in TMEM175-Kanälen erzeugt wird. In dieser Studie werden neue Erkenntnisse aus der Röntgenstruktur eines geschlossenen bakteriellen TMEM175-Kanals in Kombination mit elektrophysiologischen Methoden genutzt, um genau diese Frage zu beantworten. Durch Mutationsstudien und anschließende elektrophysiologische Untersuchungen wurde festgestellt, dass Thr38 von MtTMEM175 sowie die entsprechende Schicht von Threoninen im menschlichen Homolog (hTMEM175) eine zentrale Rolle bei der K+-Selektivität spielen. Die Daten legen nahe, dass dieser Mechanismus eine allgemeine Erklärung für die K+-Selektivität in TMEM175-Kanälen darstellt. Eine zusätzliche Schicht im hTMEM175, die zwei Serine umfasst, erhöht die Selektivität weiter und macht diesen Kanal empfindlich gegenüber Blockern wie 4-Aminopyridin (4-AP) und Zn2+. Die Kombination von Strukturdaten, Mutationen und elektrophysiologischen Messungen deutet darauf hin, dass große hydrophobe Seitenketten die Pore von TMEM175-Kanälen verschließen und ein physikalisches Tor bilden. Die Kanalöffnung von MtTMEM175 durch eine irisähnliche Bewegung verlagert gleichzeitig das Tor und legt den sonst verborgenen Selektivitätsfilter zum Porenlumen frei. Die genaue Untersuchung der Kryo-EM-Strukturen von hTMEM175 im geschlossenen und offenen Zustand liefert darüber hinaus eine kohärente Hypothese für einen Gating-Mechanismus, der auf geladenen Resten am extrazellulären Poreneingang beruht. Im zweiten Teil dieser Arbeit wurde das Hüllprotein von SARS-CoV-2 und seine Auswirkungen auf die Homöostase der Wirtszelle des Virus untersucht. SARS-CoV-2 produziert in den Wirtszellen große Mengen an Hüllproteinen (Ep-CoV-2). Um seine pathophysiologischen Auswirkungen zu imitieren, wurde Ep-CoV-2 in Säugetierzellen exprimiert und die Auswirkungen auf Signalparameter beobachtet. Wir wiesen Fluoreszenz-markiertes Ep-CoV-2 im ER und kleinere Mengen in der Plasmamembran nach. Der Wildtyp Ep-CoV-2 und in geringerem Maße seine Mutanten (N15A, V25F) sowie dessen isolierte Transmembrandomäne beeinträchtigten wichtige Signalkaskaden in den Zellen und verursachten einen Anstieg des intrazellulären Ca2+-Levels sowie des pH-Werts und eine Depolarisierung der Membran. Diese durch Ep-CoV-2 ausgelösten Effekte, die möglicherweise zur Pathogenese des viralen Proteins beitragen, scheinen auf eine Ionenkanalaktivität zurückzuführen zu sein. Zwei unabhängige Tests, die funktionelle Rekonstitution von Ep-CoV-2 in künstlichen Membranen und die Komplementation von K+-defizienten Hefemutanten, bestätigen, dass Ep-CoV-2 einen kationenleitenden Kanal mit einer niedrigen Leitfähigkeit und einer komplexen Ionenselektivität erzeugt. Alle Ergebnisse deuten darauf hin, dass Inhibitoren dieser Kanalfunktion Zellschutz- und virostatische Effekte erzeugen könnten.