Mitochondriale Transkripte in afrikanischen Trypanosomen durchlaufen eine als RNA-Editing bezeichnete posttranskriptionelle Modifizierungsreaktion. Der Prozess ist durch die Insertion und/oder Deletion von ausschließlich Uridylatresten in kryptische prä-mRNAs charakterisiert und transformiert diese zu funktionalen, translatierbaren mRNAs. Die Reaktion wird durch hochmolekulare, subzelluläre Maschinen katalysiert, sogenannte Editosomen. Editosomen sind Proteinkomplexe, die aus ca. 20 Komponenten bestehen und mit kleinen, nicht kodierenden RNA-Molekülen wechselwirken. Diese RNAs spezifizieren die Insertions- und Deletionsereignisse als trans-agierende Faktoren und werden guide RNAs genannt. TbMP42 (Trypansoma brucei mitochondrial protein, MW: 42kDa) ist ein integraler Bestandteil der editosomalen Maschinerie und in der vorliegenden Arbeit wird die Endo/Exoribonukleaseaktiviät des Polypeptides beschrieben sowie sein Reaktionsmechanismus untersucht. Versuche mit rekombinantem TbMP42 zeigten, dass es sich um eine struktursensitive Ribonuklease handelt, die in der Lage ist, base stacking zu erkennen und eine Präferenz für einzelsträngige Uridylatreste zeigt. Die Ribonuklease-Aktivität von TbMP42 ist Zn2+-Ionen abhängig und lokalisert im C-terminalen Bereich des Proteins, der eine Oligonukleotid/Oligosaccharid-Bindedomäne (OB-Fold) enthält. RNAi-vermitteltes gene silencing von TbMP42 induziert Letalität in T. brucei sowie eine Reduktion der Endo/Exoribonuklease und RNA-Editing Aktiviät in vitro. Alle drei Aktivitäten können jedoch durch rekombinantes TbMP42 komplementiert werden. Die 3’-5’ uridylatspezifische Exoribonukleaseaktivität (exoUase) von TbMP42 generiert 3’ Nukleosidmonophosphate. Hieraus ergibt sich als biochemische Konsequenz die Beteiligung einer 3’ spezifischen Nukleotidyl-Phosphataseaktivität am RNA-Editingzyklus. Eine solche Aktivität ist in mitochondrialen Extrakten nachweisbar und assoziiert mit editosomalen Komponenten. Die Charakterisierung der 3’ spezifischen Phosphatase-Aktivität deutet auf die Beteiligung von zwei Proteinen hin: TbMP99 und TbMP100. Beide Polypeptide besitzen eine Endo-Exo-Phosphatase (EEP) Konsensus-Sequenz, RNAi-vermitteltes gene silencing von TbMP99 oder TbMP100 hat allerdings keinen Einfluss auf die in vitro Phosphataseaktivität. Der simultane knockdown von beiden Proteinen hingegen zeigt eine Reduktion in der Phosphataseaktivität in vitro. Das deuted darauf hin, dass zumindest eines der beiden Proteine Phosphataseaktivität besitzt. Obwohl die RNA Editing Maschinerie sehr komplex aufgebaut ist und eine Notwendigkeit für korrekt edititerte Transkripte besteht, ist die Reaktion nicht auf Präzision hin optimiert. In vivo Studien zeigen, dass im steady state ein hohes Mass an mis-editierten Transkripten existiert. Tatsächlich finden sich eine Reihe von guide RNAs, die „alternative“ Editing-Ereignisse dirigieren. Eine mögliche Erklärung ist, dass dieses „alternative“ Editing eine Quelle für Proteindiversität darstellt. In diesem Teilaspekt der Arbeit wird der Versuch beschrieben, zusätzliche gRNAs zu identifizieren und alternative Editing-Prozesse nachzuweisen.