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Untersuchungen zur Substrattoleranz von Sactisynthasen für die Generierung Thioether‐verbrückter Sactipeptide mit neuen Eigenschaften

Ali, Ataurehman ; Happel, Dominic ; Habermann, Jan ; Schoenfeld, Katrin ; Macarrón Palacios, Arturo ; Bitsch, Sebastian ; Englert, Simon ; Schneider, Hendrik ; Avrutina, Olga ; Fabritz, Sebastian ; Kolmar, Harald (2022):
Untersuchungen zur Substrattoleranz von Sactisynthasen für die Generierung Thioether‐verbrückter Sactipeptide mit neuen Eigenschaften. (Publisher's Version)
In: Angewandte Chemie, 134 (45), Wiley-VCH, e-ISSN 1521-3757,
DOI: 10.26083/tuprints-00022902,
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Item Type: Article
Origin: Secondary publication DeepGreen
Status: Publisher's Version
Title: Untersuchungen zur Substrattoleranz von Sactisynthasen für die Generierung Thioether‐verbrückter Sactipeptide mit neuen Eigenschaften
Language: German
Abstract:

Sactipeptide sind ribosomal synthetisierte Peptide, die eine einzigartige Verknüpfung von Schwefel und α‐Kohlenstoffen enthalten. Die Bildung von Thioetherbrücken wird in diesen Molekülen durch Sactisynthasen katalysiert. Diese spezielle Art der Verknüpfung verleiht Sactipeptiden eine erhöhte strukturelle, thermische und proteolytische Stabilität, was sie zu attraktiven Gerüsten für die Entwicklung neuer Biotherapeutika macht. In diesem Artikel berichten wir über eine Studie zur Substrattoleranz der Sactisynthase AlbA, die die Bildung von Thioetherbrücken im Sactipeptid Subtilosin A katalysiert. Wir haben eine Modifikationsstelle innerhalb dieses Sactipeptids identifiziert, die ein Peptid‐Engineering ohne Beeinträchtigung der Bildung von Thioetherbrücken ermöglicht. Eine Reihe von natürlichen und hybriden Sactipeptidkonstrukten wurde hergestellt, um die AlbA vermittelte Bildung von Thioetherbrücken zu untersuchen und diese massenspektrometrisch zu identifizieren. In einer Proof‐of‐Principle‐Studie haben wir Subtilosin A mit einer neue Funktion ausgestattet, ein Thioether‐verbrücktes Streptavidin‐bindendes Peptid generiert und damit die Tür für das funktionelle Engineering von Sactipeptiden weiter geöffnet.

Journal or Publication Title: Angewandte Chemie
Volume of the journal: 134
Issue Number: 45
Place of Publication: Darmstadt
Publisher: Wiley-VCH
Collation: 9 Seiten
Uncontrolled Keywords: Biotechnik, Miniproteine, RiPPs, Sactipeptide, Sactisynthasen
Classification DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Divisions: Interdisziplinäre Forschungsprojekte > Centre for Synthetic Biology
07 Department of Chemistry > Fachgebiet Biochemie
Date Deposited: 23 Dec 2022 14:13
Last Modified: 04 Jan 2023 08:09
DOI: 10.26083/tuprints-00022902
Corresponding Links:
URN: urn:nbn:de:tuda-tuprints-229029
Additional Information:

German Version

SWORD Depositor: Deep Green
URI: https://tuprints.ulb.tu-darmstadt.de/id/eprint/22902
PPN: 503251119
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