Die synthetische Biologie entwickelt artifizielle Biomoleküle oder ganze biologische Systeme mit neuartigen Funktionen für Anwendungen in der Forschung, Medizin oder Industrie. Der Fokus dieser Arbeit liegt auf in silico Studien dreier Proteine, die vielverprechende Kandidaten für die enzymatische Verwertung von Plastikmüll bzw. hochsensitive Biosensoren darstellen. Der erste Kandidat ist das Enzym Fusarium solani Cutinase (Longhi and Cambillau 1999), welches in der Lage ist, synthetische Polymere, wie PET, abzubauen. Es ermöglicht daher die Etablierung einer umweltfreundlichen und nachhaltigen Lösung zum Abbau von Plastikmüll in einem industriellen Maßstab. Da das Wildtyp Enzym während des Abbaus von PET an Aktivität verliert, wurde ein rationaler Design Ansatz verfolgt, um die Aktivität des Enzyms gegenüber PET als Substrat zu verbessern. Mittels MD Simulationen und der Linear Response Theory (LRT) (Ikeguchi et al. 2005) basierend auf reduzierten elastischen Netzwerkmodellen konnte die Ursache für den Aktivitätsverlust identifiziert werden. Basierend auf den gewonnenen Erkenntnissen wurden Mutanten mit einer erhöhten Aktivität gegenüber PET vorgeschlagen. Im Rahmen dieser Studie wurde für die LRT Methode eine Erweiterung ähnlich der aus einer früheren Studie (Knorr 2015) entwickelt. Das zweite Proteinsystem, der hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated (HCN) Kanal (Santoro and Tibbs 1999), reguliert den Ionenfluss durch biologische Membranen basierend auf Änderungen der Membranspannung sowie durch Binden des Liganden cAMP. Dieser Ionenkanal ist ein ideales Modell, um das Zusammenspiel verschiedener Domänen während des Schaltvorgangs zu untersuchen. Desweiteren bildet er mit einer Vielzahl anderer Ionenkanäle eine Art Baukasten, sodass nach dem Baukastenprinzip verschiedene Domänen zu einem synthetischen Ionenkanal mit neuartigen Eigenschaften zusammengesetzt werden können. Um den komplexen Schaltmechanismus des HCN Kanals zu verstehen, wurde die für ein Monomer implementierte Erweiterung der LRT Methode an Tetramere angepasst und verwendet, um die resultierenden Konformationsänderungen nach Binden des Liganden cAMP zu bestimmen. In diesem Zusammenhang wurden erstmals Bewegungen in den transmembranen Bereichen beobachtet, die am Kanalschalten beteiligt sind. Diese liefern wichtige Hinweise zum mechanistischen Ablauf des komplexen Kanalschaltens und ermöglichen die gezielte Planung weiterer experimenteller und theoretischer Untersuchungen. Kleine virale porenbildende Proteine ermöglichen ebenfalls den Fluss von Ionen durch biologische Membranen und können daher als virale Pendants zu Ionenkanälen betrachtet werden. Das dritte Protein ist solch ein porenbildendes Protein von HIV und seinem affenartigen Verwandten SIV und wird als Vpu Protein (Cohen et al. 1988) bezeichnet. Da dieses kleine Protein weniger komplex ist als Ionenkanäle aber ebenfalls eine Ionenkanalaktivität aufweist, ist es ein weiterer Kandidat zur Erweiterung des Baukastens für die Entwicklung artifizieller Ionenkanäle. Um das Vpu Protein als möglichen Baustein in Betracht zu ziehen, muss das Bilden der ionenleitenden Pore eine zuverlässige Eigenschaft sein. In dieser Arbeit wurde die evolutionäre Konserviertheit der Ionenkanalbildung durch Berechnung der Shannon entropy (Strait and Dewey 1996) für betroffene Residuen basierend auf einem multiplen Sequenzalignment nachgewiesen. Obwohl die Studie nicht aufklären konnte, welche Rolle die Funktion als Ionenkanal für die Virusfreisetzung und Replikation spielt, kann die evolutionäre Konserviertheit als Beweis für eine funktionale Signifikanz gedeutet werden. Somit bildet das Vpu Protein zuverlässig ionenleitende Poren und kann weiterhin als möglicher Baustein für den Zusammenbau synthetischer Ionenkanäle berücksichtigt werden.