Das Anheften von Zellen an ihre Außenwelt und anderen Zellen ist die Basis vielzelliger Organismen. Diese Adhäsion wird durch Proteine, welche in der Zellmembran liegen, ermöglicht. Die Fähigkeit zur Adhäsion wird daher in vielen Experimenten als Test der Viabilität herangezogen. Ist eine normalerweise adhärente Zelle nicht mehr in der Lage, sich an ihre Umgebung anzuheften, leitet sie üblicherweise den Zelltod ein. Die Mechanismen der Adhäsion, und die damit verbundene Migration, sind also eine essenzielle Funktion von adhärenten Zellen. In der Signalweiterleitung der Zelle bei einer Anheftung ist eines der Hauptaktoren das Protein Fokale Adhäsionskinase (FAK). Sie ist für den Auf- sowie Abbau der fokalen Adhäsionen zuständig und sorgt somit für die Anheftung der Zelle und die dadurch resultierende Verbindung zwischen extra- und intrazellulären Strukturen. Aufgrund dieser essenziellen Aufgabe und der Tatsache, dass die FAK eine erhöhte Expression und Aktivität in diversen Krebszellen aufzeigt, wird sie oft in der medizinischen Forschung als mögliches Zielprotein für Medikamente betrachtet. Es gibt bereits Forschungen die zeigen, dass sich die Viabilität von Krebszellen bei der Inhibition der FAK verringert. Diese Beobachtungen beruhen hauptsächlich auf Lebendzellfärbungen sowie Adhäsionstests. In dieser Arbeit wurden zwei FAK-Inhbitoren und deren Wirkung auf die phosphorylierte Form der FAK mittels Einzelmolekülmikroskopie auf molekularer Ebene untersucht. Die einzelnen detektierten Proteine wurden anschließend durch eine automatisierte Auswertung analysiert und deren Eigenschaften bezüglich Clusterbildung innerhalb fokaler Adhäsionen charakterisiert. Abschließend wurden diese Einzelmoleküldaten mit eigenen Lebendzellfärbungen und etablierter Literatur in einen gemeinsamen Kontext gebracht.