Eine Vielzahl biologischer Funktionen in der Zelle hängt von der Fähigkeit der Proteine ab, mit anderen Proteinen Komplexe auszubilden. Spezifität und Affinität solcher Protein-Protein-Komplexe sind eng mit der dreidimensionalen Struktur der Proteine verknüpft und werden sowohl durch elektrostatische und hydrophobe Wechselwirkungen als auch durch Wassermoleküle in der Komplexbinderegion beeinflusst. Zur Untersuchung der Komplexbildung dienen häufig Kristallstrukturdaten, in denen Wasserpositionen aufgrund der hohen Wassermobilität nur selten enthalten sind. In dieser Arbeit wurde ein theoretisches Verfahren entwickelt, das die Vorhersage möglicher Positionen von Wassermolekülen in der Binderegion von Protein-Protein-Komplexen ermöglicht, wenn keine Strukturinformationen über Wassermoleküle in den Kristallstrukturen vorliegen. Mit Hilfe des neu entwickelten Verfahrens konnte an einem Datensatz von Proteinkomplexen bekannter Kristallstruktur eine statistische Analyse dieser Wassermoleküle durchgeführt werden. Dabei wird deutlich, dass sich die Regionen der Proteinbindestelle, die mit Wassermolekülen in Kontakt stehen, in ihren strukturellen und physikochemischen Eigenschaften von solchen Regionen unterscheiden, die direkte Protein-Protein-Kontakte ausbilden. Die gewonnenen Informationen über Wassermoleküle der Binderegion wurden darüber hinaus erstmals erfolgreich in ein Modell integriert, das eine schnelle Berechnung der Bindungskonstanten von Protein-Protein-Komplexen durch eine Scoring-Funktion ermöglicht.