Die spezifische Erkennung zweier Moleküle und die anschließende Ausbildung eines Komplexes spielen eine Schlüsselrolle in vielen biochemischen Prozessen. Die mathematische Behandlung der molekularen Erkennung in biochemischen Komplexen kann deswegen einen großen Beitrag in Untersuchungen der katalytischen Wirkung von Enzymen und der Entwicklung neuer Wirkstoffe (de novo-Design) liefern. Daher wurde in der Literatur eine Vielzahl von Algorithmen zur Bestimmung der Rezeptor-Ligand-Wechselwirkungen (Docking-Algorithmen) vorgestellt. Viele dieser Algorithmen setzen voraus, daß die Bindungsstelle des Rezeptors, das aktive Zentrum, bekannt ist. Die Liganden werden bei diesen Ansätzen dann möglichst optimal in dieses aktive Zentrum eingepaßt. Ist das aktive Zentrum jedoch nicht bekannt, sind diese Algorithmen wegen der großen Anzahl zu berücksichtigenden Freiheitsgrade sehr rechenzeitaufwendig. In der hier vorgestellten Arbeit wird deswegen ein Docking-Algorithmus entwickelt, der ausgehend von den dreidimensionalen Strukturdaten biochemischer Komplexpartner das aktive Zentrum eines Rezeptors identifiziert und Vorschläge für mögliche Bindungsmodi eines Liganden in diesem aktive Zentrum macht. Dazu wird versucht, die menschliche Fähigkeit der Formerkennung und Problemoptimierung in mathematischen Algorithmen abzubilden. Die Grundlage dazu bildet die von Zadeh vorgestellte Fuzzy Set Theory, die eine Beschreibung verbaler Begriffe in mathematisch zugänglicher Form, den linguistischen Variablen, ermöglicht. Der Algorithmus beruht auf dem Modell einer molekularen Oberfläche. Jeder Punkt dieser Oberfläche wird durch die topographischen Eigenschaften, das elektrostatische Potential, die Lipophilie und die Fähigkeit, Wasserstoffbrückenbindungen auszubilden, charakterisiert. Anhand dieser Eigenschaften können die Oberflächen mit Hilfe der Fuzzy Set Theory miteinander verglichen werden und so komplementäre Oberflächenbereiche identifiziert werden. Diese werden dann mit dem Geometric Hashing-Algorithmus von Schwartz und Sharir aufeinander projiziert und somit mögliche Komplexstrukturen bestimmt. Der Algorithmus wurde an 35 biochemischen Komplexen aus der Protein Data Bank getestet. Für alle diese Komplexe konnte eine Komplexstruktur ermittelt werden, die nach einer Energieoptimierung mit einer einfachen Zielfunktion nur einen rms-Abstand (root mean squares deviation) von maximal 2.5 Å zur kristallographischen Struktur aufweist.