Als Sinnesorgan erfüllt das Gehirn einzigartige Funktionen. Es steuert den Organismus, ist Sitz von Gedächtnis und Bewusstsein und erlaubt es uns, aus Kenntnis der Vergangenheit eine Projektion der Zukunft zu entwickeln. Diese Funktionen finden ihr Korrelat in einem komplexen Aufbau, der von dem Zusammenspiel von Nerven, Gliazellen und Blutkapillaren bestimmt wird. Nachdem das Humangenom entziffert wurde, versucht man z. Zt. die Identität aller im Gehirn agierender Proteine zu klären. Um diesen komplexen Ansatz zu vermeiden, haben wir uns besonders auf die Funktion der Blut-Hirn-Schranke beschränkt. Allerdings haben die Ergebnisse der letzten Jahre gezeigt, dass auch dieser Ansatz zu komplex ist. So soll in der vorliegenden Dissertation nur ein definiertes Areal, die sog. Lipid rafts, ein Bereich der Membranen von Endothelzellen (BMEC), untersucht werden. Publizierte Daten lassen vermuten, dass an diesen Stellen ein besonders aktiver Stofftransport abläuft. Als Methode wurde die vergleichende Proteomanalyse von kultivierten Zellen gewählt. Letztere verlieren mit fortschreitender Kultivierungsdauer ihre Schrankeneigenschaften, was durch Aktivitätstests und Immunfärbungen gezeigt werden konnte. Durch die Isolierung der Lipid rafts aus den Passagen 0 und 2 gelang es, Proteine anzureichern, die an Signal- und Transportprozessen beteiligt sind. Sie wurden zuerst mittels einer SDS-Gelelektrophorese nach Größe fraktioniert. Nach Ausschneiden der Proteinbanden und Trypsin-Hydrolyse konnten die HPLC-getrennten Fragmente mit ESI-MS massenspektrometrisch analysiert werden. Die Identität der Proteine wurde durch Datenbankabgleich ermittelt. Näher untersucht wurden das Caveolin als Markerprotein der Lipid raft-Fraktion, GLUT-1 als Transportprotein für Glukose und ein von der Lokalisation her gesehen neuerer ABC-Transporter. Bioinformatische Untersuchungen zeigten bei diesem Transporter das Vorhandensein einer sog. Caveolin-Bindedomäne. Zusätzlich erfolgte die Etablierung einer Phage-Display-Bank ausgehend von humaner DNA. Hierbei wurde über kombinatorisch synthetisierte Primer eine Diversität in der Antigen-Bindestelle von single chain-Antikörpern erzeugt, die schließlich auf Phagen präsentiert vorlagen. Durch eine bisher nicht beschriebene Selektion gegen die LR-Fraktion wurde die Funktionalität der Bank demonstriert. Dabei konnte ein Phage mit einem Antikörperfragment gegen das non-muscle-Myosin isoliert und die Spezifität des Fragments über Western Blot und Immunhistochemie erfolgreich gezeigt werden.