Menachinon (MK) ist das am häufigsten vorkommende mikrobielle Chinon. Insbesondere in der anaeroben Atmung übernehmen MK und seine methylierten Derivate, Methylmenachinon (MMK) und Dimethylmenachinon (DMMK), die Rolle von membrangebundenen Redoxmediatoren. Die zusätzlichen Methylgruppen in MMK und DMMK führen zu einer Erniedrigung des Redoxpotenzials, was den Mikroorganismen ermöglicht, auf Elektronenakzeptoren mit negativem Redoxpotenzial zurückzugreifen. Die Methylierung von MK zu MMK bzw. DMMK wird durch die Menachinon-Methyltransferasen MenK/MqnK und MenK2 katalysiert, die sich in die Klasse C der radikalischen SAM Methyltransferasen (RSMT) einordnen. Bislang wurden methylierte MK-Derivate durch biochemische Analysen lediglich in vereinzelten Mikroorganismen nachgewiesen. Daher blieb die phylogenetische Verbreitung dieser methylierten MK-Derivate unklar. Mithilfe von Cluster- und phylogenetischen Analysen wurden in dieser Arbeit insgesamt 828 MenK/MqnK/MenK2 Proteinsequenzen identifiziert. Die überwiegende Anzahl dieser Sequenzen stammt von Mikroorganismen, bei denen bisher noch keine biochemische Untersuchung zur Fähigkeit der Produktion methylierter Menachinone durchgeführt wurde. Zusätzlich dazu wurden durch diese Analysen charakteristische Signaturmotive aufgedeckt. Diese Motive ermöglichen eine präzise Unterscheidung der Enzyme innerhalb der MqnK/MenK/MenK2-Familie von anderen radikalen SAM-Enzymen. Ein spezifisches Motiv davon ermöglicht zudem eine klare Differenzierung zwischen der MenK- und der MenK2-Subfamilie. Um diese Erkenntnisse zu verifizieren, wurden repräsentative, mutmaßliche menK- und menK2-Gene aus Collinsella tanakaei (CtMenK und CtMenK2) und Ferrimonas marina separat in Escherichia coli (Wildtyp oder ubiE- oder ubiCA-Deletionsmutante) exprimiert. Dabei wurde festgestellt, dass die entsprechenden Zellen methylierte Derivate von endogenem MK und Demethylmenachinon (DMK) produzieren. Die mittels biochemischer Aufreinigung gewonnenen CtMenK- und CtMenK2-Proteine wurden durch Größenausschluss-Chromatographie und Nativ-Gelelektrophorese analysiert und zeigten eine Neigung zur Oligomerisierung. Durch Denaturierungs- und Stabilitätsexperimente konnte jedoch nachgewiesen werden, dass es sich höchstwahrscheinlich um monomere Proteine handelt. Die Enzymaktivität des gereinigten CtMenK wurde durch die Anwendung eines Enzymassays bestätigt. Aufgrund einer geringen Grundaktivität wurde überprüft, ob die entstehenden Reaktionsprodukte eine inhibitorische Wirkung auf die enzymatische Reaktion haben. In entsprechenden Inhibitionstests wurde gezeigt, dass CtMenK lediglich in geringem Maße durch die entstehenden Reaktionsprodukte S-Adenosylhomocystein und Methylthioadenosin gehemmt wird, während 5´-Desoxyadenosin keine signifikante Hemmung aufwies. Die Strukturvorhersagen der MenK/MqnK/MenK2-Familie mittels AlphaFold offenbarten neue Erkenntnisse über den strukturellen Aufbau, insbesondere die Identifizierung des aktiven Zentrums und des Substratkanals. Diese Erkenntnisse haben zur Identifikation neuer Aminosäuren geführt, die möglicherweise eine entscheidende Rolle in der enzymatischen Reaktion spielen könnten. Es wird vermutet, dass ein Argininrest im aktiven Zentrum als Base fungiert und für die Deprotonierung des C-8-Atoms des MKs nach dem radikalen Angriff des Methylenradikals verantwortlich ist. Das protonierte Wasserstoffion würde in einem nachfolgenden Schritt wieder auf das resonanzstabilisierte Anion des MKs übertragen, um 8-MMK zu bilden. In dieser Arbeit wurde erstmals gezeigt, dass es möglich ist, den Methylierungsstatus des Chinon/Chinol-Pools mikrobieller Spezies oder Gemeinschaften anhand ihrer (Meta-)Genome vorherzusagen. Dieser Beitrag wird sich als bedeutsam für das künftige Design mikrobieller Chinon/Chinol-Pools im Rahmen synthetisch-biologischer Ansätze erweisen.