Der Parasit T. brucei besitzt nicht nur eines der effizientesten Proteintransportsysteme, sondern zeichnet sich auch dadurch aus, dass eine Vielzahl von Transportwegen, welche die Betrachtung des Säugersystems so erschweren, nicht existieren. Aufgrund der strengen Zellarchitektur, welche der Einzeller aufweist, bietet sich hier die Möglichkeit, das Trafficking von Proteinen und im besonderen das von GPI-verankerten Proteinen näher zu charakterisieren. Darüberhinaus durchläuft T. brucei auch mehrere Lebensstadien, welche unterschiedliche Anforderungen an das Endomembransystem stellen. Mit dieser Arbeit wurde ein Assay etabliert, indem mit Hilfe von GPI-verankerten fluoreszierenden Reporterproteinen durch RNA-Interferenz Sortierungsschritte im Transportweg von GPI-verankerten Proteinen identifiziert werden konnten. Insbesondere der Transport von GPI-verankerten Proteinen vom ER zum Golgi-Apparat durch COP I-Vesikel, der Ausschluss von Nicht-VSGs von der pellikularen Zellmembran sowie die mögliche Trennung von VSGs und Nicht-VSGs zwischen Lysosom und Golg-Apparat konnten nachgewiesen werden. Zudem wurden die Grundlagen für die Durchführung dieses Assays in dem bislang nur gering charakterisierten Lebensstadium der short stumpy BSF gelegt.