Die vorliegende Arbeit behandelt die elektrophysiologische Charakterisierung verschiedener primitiver kanalbildener Proteine bzw. Peptide. Mithilfe der sogenannten `planaren Lipid Bilayer Technik`, welches ein maximal artifizielles System zur funktionellen Rekonstitution und zur Untersuchung von gereinigten Kanalproteinen darstellt, wurden protein-/ peptidvermittelte Einzelkanalströme gemessen. In Abhängigkeit von definierten Ionenkonzentrationen in den Badlösungen auf der cis- und trans-Seite einer Membran ließen sich die für die Proteine typischen Eigenschaften wie Strom/ Spannungs-Beziehungen, Offenwahrscheinlichkeiten, sowie Selektivitäten ermitteln. Kapitel 2 behandelt den Wildtyp, sowie zwei unterschiedliche Mutanten von Kcv, einem tetrameren Kaliumkanal, welcher von dem Paramecium bursaria Chlorella Virus 1 (PBCV-1) kodiert wird. Die Daten zeigen, dass die subtile Mutation (T->S am Rest 63), einer zur Kavität des Kanals angrenzenden Aminosäure im Selektivitätsfilter, die Blockierbarkeit des Wildtyps durch Barium nahezu gänzlich aufzuheben vermag. Darüber hinaus verursacht die Mutation eine deutlich erhöhte Offenwahrscheinlichkeit des Kanals, wobei der Kanal jedoch nur selten die volle Leitfähigkeit erlangt; meist öffnet der Kanal nur zu verschiedenen Unterleitwerten. Wahrscheinlich reflektieren diese Unterleitwerte unterschiedliche kinetische Zustände des Kanals; Simulationen auf Grundlage von Markov-Modellen zeigen, dass ein sehr schnelles Gating, in Kombination mit einer limitierten Registrierung des Kanalschaltens, für apparente Unterleitwerte verantwortlich sein kann. Die Funktionsveränderungen müssen auf einer empfindlichen Änderung in der Struktur des Proteins beruhen, denn ein Austausch zweier benachbarter Aminosäuren an derselben Stelle (T->S am Rest 63 und S->T am Rest 62) führt dazu, dass der Kanal wieder wie der Wildtyp schaltet. Kapitel 3 behandelt unterschiedliche synthetische Varianten des PB1-F2-Proteins, welches in vivo von verschiedenen Influenza-A-Viren kodiert wird. In der Literatur wurde bereits beschrieben, dass das Protein in der Lage ist, im planaren Lipid-Bilayer eine Leitfähigkeit zu vermitteln. Das Auftreten von diskreten Leitfähigkeiten jedoch, verbunden mit Schaltereignissen, die für eine Funktion als Einzelkanal sprechen, war für dieses Protein zuvor noch nicht beschrieben worden. In dieser Arbeit konnte der Nachweis für eine kanonische Kanalfunktion des Proteins erbracht werden. In Kombination mit fluorimetrischen Studien zeigen die elektrischen Daten, dass der PB1-F2-generierte Kanal zwei diskrete Leitfähigkeiten hat und unspezifisch Kationen und Anionen leitet. Kapitel 4 befasst sich mit Phospholamban, einem Protein, dessen Funktion als Modulator der sarco-/ endoplasmatischen Ca-ATPase (SERCA) bereits früher beschrieben wurde. Bekannt war seit langem, dass Phospholamban in zwei gleich häufig verteilten strukturellen Konformationen vorliegt, nämlich als Monomer und als Pentamer, wobei letztere die deutlich stabilere von beiden darstellt. Sehr umstritten ist die Hypothese, dass das Pentamer eine Kanalfunktion besitzt. Impedanzmessungen an so genannten `supported nano-BLMs`, in denen das Phospholamban-Protein rekonstituiert ist, und die in Kooperation mit der Arbeitsgruppe Moncelli am Institut für Chemie der Universität Florenz durchgeführt wurden, zeigen, dass Phospholamban in der Tat eine Ionenleitfähigkeit in Membranen induziert. Die Rekonstitution von Phospholamban im planaren Lipid- Bilayer unterstützt die These einer durch Phospholamban vermittelten Kanalfunktion. Im Bilayer können durch Phospholamban induziert zwei diskrete kationenselektive Leitwerte von 16 pS und 27 pS registriert werden.