Seitdem die Funktion von Kohlenhydraten als vielseitige Mediatoren von Zellerkennungsprozessen entdeckt wurde, ist das Interesse an dieser Stoffklasse wieder sprunghaft angestiegen. Besonders die zunehmende Kenntnis über die Bedeutung sialinsäurehaltiger Glycokonjugate bei zahlreichen physiologischen und pathologisch relevaten Erkennungsprozessen hat den Bedarf an synthetischen Sialinsäuren, Oligosacchariden und Glycokonjugaten für systematische biologische Studien enorm gesteigert. Sialinsäuren können mit Hilfe von CMP-Neu5Ac-Synthetasen aktiviert werden und stehen dann in dieser Form den Sialyltransferasen als Substrate zur Verfügung. Im Rahmen dieser Arbeit sollte die Substrattoleranz der aus Neisseria meningitidis rekombinant gut zugänglichen CMP-Neu5Ac-Synthetase nun genauer untersucht werden. Grundvoraussetzung für die Evaluierung der Substrattoleranz dieses Enzyms war vorab die Synthese geeigneter, strukturell breit abgewandelter Sialinsäureanaloga. Die für die Synthese von C-9- bzw. C-8-Sialinsäure-Analoga bewährte Indium-vermittelte Allylierung von Aldosen konnte hierbei erstmals auf die Synthese von neuen C-6- respektive C-7- Sialinsäurestrukturen ausgeweitet werden, wobei durch den Einsatz eines aciden Lösungsmittelsystems die Indium-vermittelten Allylierungen vollständig diastereoselektiv geführt werden konnten. Ausgehend von Zimtaldehyd gelang mit hohen Ausbeuten die Synthese der chemisch sensitiven Glycerinaldehyd-Derivate, die Indium-vermittelt zu den entsprechenden C-6-Sialinsäure-Analoga umgesetzt werden konnten. Die für die Synthese neuer C-7-Sialinsäure-Analoga benötigten Erythrose-Derivate konnten in einer analogen Prozedur synthetisiert und mittels der bewährten Barbier-Reaktion in die entsprechenden Sialinsäure-Derivate überführt werden. Mit Hilfe dieser chemisch synthetisierten Sialinsäure-Bibliothek konnte abschließend die Substrattoleranz der neuen CMP-Neu5Ac-Synthetase genau bestimmt werden.