Proteine sind äußerst komplexe physikalische Objekte die aus tausenden von Atomen und hunderten von Aminosäuren zusammengesetzt sind, mit komplizierten lokalen und globalen Wechselwirkungen über alle Längenskalen. Diese reichen von der mikroskopischen Ebene einzelner Atome bis zur makroskopischen Ebene ganzer Organismen. Im Gegensatz dazu kann ihre räumliche Konfiguration in der Sequenz, in nur einem einzigen Buchstaben pro Aminosäure kodiert werden. Dieser scheinbare Widerspruch ist bis heute nicht völlig verstanden. Diese Arbeit beschäftigt sich mit Fragestellungen aus den Bereichen Proteinstruktur und Protein Struktur/Sequenz Beziehung und unternimmt dabei den Versuch verschiedene Ansätze zu vereinen. Physiker, die in diesem Feld arbeiten, tendieren dazu sehr reduzierte Modellsysteme, wie etwa nur einzelne Helices, zu beschreiben, während Bioinformatiker leistungsstarke Analysewerkzeuge entwickeln. Erstere be-schrei-ben häufig so stark vereinfachte Systeme, daß die Ergebnisse nur wenig über reale Proteine aussagen, während letztere oft zu so komplizierten und heuristischen Lösungen kommen, daß keine fundamentalen Fragen mehr beantwortet werden. Zu Anfang definieren wir vektorielle Proteinstruktur-Darstellungen, in ihrer Form ähnlich zu Sequenzdarstellungen, um in einem ersten Schritt Proteinstrukturen zu vergleichen, d.h. Alignments durchzuführen, wobei auch einige Strukturähnlichkeitsmaße diskutiert werden. Von diesen leiten wir statistische Signifikanzmaße ab, die auf der räumlichen Superposition von Strukturpaaren beruhen. Im folgenden verwenden wir einen bekannten Ansatz, um aus der Sequenz die vorher definierten Strukturprofile vorherzusagen, die dann mit Hilfe des zuvor für Strukturalignments definierten Algorithmus für Sequenzalignments verwendet werden können. Von diesen Sequenzalignments leiten wir ein Maß für den evolutionären Abstand der betreffenden Sequenzen ab. Viel Aufmerksamkeit wird der objektiven Beurteilung von Alignment Methoden geschenkt, die Analyse umfaßt dabei den hier vorgestellten Algorithmus und einige bereits etablierte Programme zum Vergleich. Ein weit verbreitetes Maß für strukturelle ähnlichkeit, der Prozentsatz struktureller ähnlichkeit (PSI), wird diskutiert und verallgemeinert um das Auftreten innerer Freiheitsgrade in den Strukturen zu erfassen, die vorher keine Beachtung fanden. Die Verbesserung wird dabei durch einfache aber mächtige Argumentation erreicht. Das resultierende Schema kann auch zur Bestimmung flexibler Drehachsen in Proteinen, sogenannter Hinges, verwendet werden. Zusammenfassend stellen wir fest, daß Proteinstruktur trotz ihrer Komplexität im Grunde weitgehend eindimensionalen Charakter hat. Die vereinheitlichte Sicht auf Struktur- und Sequenzalignments erlaubt einen Einblick in die Beziehung zwischen Sequenz und Struktur in Proteinen.