RNA-Editing im Mitochondrium afrikanischer Trypanosomen generiert durch die Insertion und Deletion von ausschließlich Uridylatresten aus kryptischen Transkripten translationskompetente mRNAs. Dieser posttranskriptionale Prozess wird durch einen als Editosom bezeichneten Ribonukleoproteinkomplex bestehend aus mRNA, gRNA und bis zu 20 Proteinen katalysiert. Während die RNA- und Proteinkomponenten des Editosoms identifiziert und charakterisiert sind, ist über dessen strukturelle Organisation sowie über dessen Assemblierung und Dissoziation wenig bekannt. In dieser Arbeit wurden Editosomen in unterschiedlichen Stadien der Editing-Reaktion durch tandem affinity purification unter physiologischen Bedingungen isoliert. Editosomen in der Initiations-, Prozessierungs- und Terminationsphase enthalten mRNA, gRNA und 12-15 Proteine in unterschiedlicher Zusammensetzung. Nur in der Prozessierungsphase der Editing-Reaktion konnten funktionale Editosomen isoliert werden. Editosomen in der Initiations- und Terminationsphase zeigten keine Aktivität. In allen Stadien der Editing-Reaktion liegen Editosomen unter steady state-Bedingungen sowohl als 20 S und 40 S Subpopulationen vor. Durch Transmissionselektronenmikroskopie wurden funktionale 20 S und 40 S Editosomen visualisiert. Durch eine als random conical tilt bezeichnete Methode wurde ihre dreidimensionale Struktur mit einer Auflösung von ~2 nm bestimmt. 20 S Editosomen haben eine elongierte, leicht gekrümmte Form. Sie bestehen aus zwei Subdomänen ähnlicher Größe, die über eine schmale Brücke miteinander verbunden sind. 20 S Editosomen haben eine Dimension von 21x15,5x14 nm, ein Molekulargewicht von 800±80 kDa, und einen Svedberg-Koeffizient von 21-26 S. 40 S Editosomen bestehen aus einer konvexen, elongierten Plattform, die sich an gegenüberliegenden Seiten zu globulären Domänen ausweitet. Auf die Plattform ist eine runde, asymmetrische Domäne aufgelagert. 40 S Editosomen haben eine Dimension von 26,5x20x17,5 nm, ein Molekulargewicht von 1,45±0,15 MDa, und einen Svedberg-Koeffizienten von 35-41 S. 20 S Editosomen stellen ein frühes Assemblierungsstadium der 40 S Editosomen dar. In einem dreidimensionalen Alignment konnte gezeigt werden, dass es sich bei den 20 S Editosomen um einen Teil der Plattform der 40 S Editosomen handelt. 20 S und 40 S Editosomen weisen ein ähnliches Proteinprofil auf, der Unterschied besteht hauptsächlich in ihrem RNA-Gehalt. 20 S Editosomen werden durch die Bindung von mRNA und gRNA in 40 S Editosomen konvertiert. Surface plasmon resonance-Messungen ergaben, dass sowohl gRNAs und mRNAs als auch ein gRNA/mRNA-Duplex mit einer Dissoziationskonstante im nanomolaren Bereich an 20 S Editosomen binden. Immunogold labeling-Experimente zeigten, dass 20 S Editosomen eine RNA-Bindestelle aufweisen.