In der vorliegenden Arbeit wurde der Schwefelstoffwechsel von aerob gewachsenen Zellen des extrem thermo- und acidophilen Archaeons Acidianus ambivalens untersucht. Zur Energiekonservierung oxidiert A. ambivalens elementaren Schwefel oder Tetrathionat (TT) über verschiedene Zwischenprodukte zur Schwefelsäure. Beim Wachstum mit Schwefel wird dieser im ersten Schritt durch die cytoplasmatische Schwefel-Oxygenase/-Reduktase (SOR) sauerstoffabhängig zu Sulfid und Sulfit disproportioniert, während Thiosulfat (TS) zusätzlich nicht-enzymatisch gebildet wird. In dieser Arbeit werden einige Enzyme beschrieben, die Sulfid, TS und TT weiter umsetzen. Die membranständige Thiosulfat-Chinon-Oxidoreduktase (TQO)oxidierte TS zu TT mit den nicht-nativen Elektronenakzeptoren Decylubichinon (DQ) oder Kaliumhexacyanoferrat. Die spezifische Aktivität mit DQ betrug 2,4 ± 0,08 U/(mg Protein) bei 80°C und mit Kaliumhexacyanoferrat maximal 73 U/(mg TQO) bei 92°C. Die Aktivierungsenergie lag bei 37,7 kJ/mol. Die Km-Werte betrugen 2,6 mM für TS, 5,87 μM für DQ und 3,4 mM für Kaliumhexacyanoferrat. Aufgrund des Elektronenakzeptors Chinon repräsentierte die TQO das erste Enzym einer neuen EC Klasse mit der Nummer 1.8.5.2. Fluoreszenzemissions- und Massenspektren zeigten, dass Caldariella Chinon, Menachinon und Sulfolobus Chinon an die TQO gebunden waren. Andere Cofaktoren wurden nicht gefunden. CD-Spektroskopie (Circulardichroismus) ergab einen durchschnittlichen Gehalt der α-Helices von 46 (+/- 2)% und der ß-Faltblätter von 11,6 (+/- 0,6)% für das Holoenzym. Die TQO – ein Heterotetramer (α2β2) mit einer molekularen Masse von 102 kDa - war aus zwei Untereinheiten mit den apparenten molekularen Massen von 16 und 28 kDa aufgebaut. Die größere Untereinheit war glycosyliert und identisch zu DoxA und die kleinere identisch zu DoxD. Beide Untereinheiten wurden zuvor als Teil des terminalen Chinol:Sauerstoff-Oxidoreduktase (Oxidase) Komplexes charakterisiert. In anaerob kultivierten A. ambivalens Zellen wurde weder durch Northern-Analyse doxDA-mRNA nachgewiesen noch TQO-Aktivität gemessen. Ein Sequenzvergleich der kombinierten DoxD und DoxA Aminosäuresequenzen ergab, dass verschiedene Homologe in anderen Sulfolobales, sowie in drei Bacteroides Stämmen und in dem acidophilen, Schwefel-oxidierenden Bakterium Acidithiobacillus ferrooxidans vorlagen. In aerob mit TT kultivierten Zellen wurde eine Tetrathionat-Hydrolase (TTH) Aktivität gemessen, deren Produkt unter anderen TS war. Die spezifische TTH-Aktivität der löslichen Fraktion betrug 44 mU/(mg Protein) und stellte das 63-fache der spezifischen Aktivität der entsprechenden Fraktion von mit Schwefel kultivierten Zellen dar. In zwei Reinigungsversuchen jeweils aus der löslichen Fraktion von mit TT kultivierten Zellen wurde die TTH um das 66- bzw. 89-fache mit einer spezifischen Aktivität von 2,9 bzw. 3,9 U/(mg Protein) angereichert. Trotzdem waren jeweils kontaminierende Proteine in erheblicher Anzahl vorhanden. Der Km-Wert betrug 1,3 mM TT und die maximale Geschwindigkeit (Vmax) 55 mU. Das pH-Optimum lag bei pH 1 und die Aktivität erhöhte sich jeweils mit steigender Temperatur bis zu 95°C. Die Aktivierungsenergie lag bei 29 kJ/mol. PQQ (Pyrrolochinolin-Chinon) erhöhte die TTH-Aktivität um das dreifache, was darauf hindeutete, dass PQQ ein Cofaktor der TTH sein könnte. Eine 27-fach höhere spezifische TTH-Aktivität wurde bei der Solubilisierung der TTH durch Spheroplastierung mit 10 mM EDTA als nach einem kompletten Zellaufschluss erhalten. Dies deutete darauf hin, dass die TTH extrazellulär im Pseudoperiplasma vorlag. Eine spezifische Sulfid-oxidierende Aktivität mit DQ als Elektronenakzeptor (SQO) von 0,32 U/(mg Protein) wurde in der Membran- aber nicht in der löslichen Fraktion von aerob mit Schwefel kultivierten A. ambivalens Zellen gemessen. Die SQO wurde aus dem Membransolubilisat um das 9-fache zu einer spezifischen Aktivität von 4,9 U/(mg Protein) säulenchromatographisch angereichert. Das Enzym war aber nicht rein und enthielt viele andere Proteine, so dass es nicht identifiziert werden konnte. Mit einer Sauerstoffelektrode wurden ein TS- und ein Sulifd-abhängiger Sauerstoffverbrauch jeweils durch die intakte Membran nachgewiesen, deren Aktivität jeweils sensitiv gegenüber Cynaid war. Die spezifische Aktivität betrug 6,8 bzw. 52 ± 5 nmol Sauerstoff/(min mg Gesamtprotein). Der Sulfid-abhängige Sauerstoffverbrauch folgte der Michaelis-Menten Kinetik mit einem Km-Wert von 0,13 mM Natriumsulfid, einem Vmax von 72,5 nmol Sauerstoff/(min mg Protein) und wurde durch die SQO-inhibierenden Chinonanaloga HQNO (Heptylhydroxyquinoline-N-oxide) und Stigmatellin inhibiert. Diese Ergebnisse wurden so interpretiert, dass jeweils in der Membran ein Elektronentransport von TS bzw. Sulfid, katalysiert durch die TQO bzw. SQO, auf die terminale Oxidase stattfindet. In ihrer Gesamtheit belegten die Resultate, dass A. ambivalens zur Energiegewinnung Elektronen aus der Oxidation der Schwefelverbindungen in die Atmungskette einbringt.