Modifikationen der DNA-Base Cytosin haben eine Erweiterung des genetischen Alphabets zur Folge und regulieren mit Hilfe von Proteinen, die Cytosin und dessen Modifikationen binden beziehungsweise weiter modifizieren können, die Differenzierung der Zelle. Die epigenetische Information von 5-methylcytosin (5mC) wird von Cytosinmodifikations-Lesern, wie beispielsweise der Methyl-CpG-Bindedomäne (MBD) Proteinfamilie verarbeitet. Gestörte Interaktionen von MBD Proteinen mit 5mC haben Krankheiten, wie das Rett Syndrom zur Folge und beeinträchtigen die genomische Stabilität. Folglich muss die Menge an MBD Proteinen, sowie deren Substrat 5mC präzise reguliert werden. Obwohl bekannt ist, dass die Oxidation von 5mC zu 5-hydroxymethylcytosin (5hmC) durch Ten-eleven translocation (Tet) Proteine die DNA-Bindung der MBD Proteinen beeinflusst, weiß man erst wenig über die Interaktion von MBD Proteinen, Tet Proteinen, sowie deren Substrat 5mC. Da Mecp2, das zuerst ausführlich erforschte Mitglied der MBD Proteinfamilie, posttranslational modifiziert wird, haben wir zunächst den Effekt der poly(ADP-ribosyl)ierung von Mecp2 auf die Chromatin Struktur, sowie auf die Bindung von DNA untersucht. Wir zeigen, dass endogenes Mecp2 im Maushirn poly(ADP-ribosyl)iert wird. Des Weiteren beobachten wir, dass poly(ADP-ribosyl)ierung von Mecp2 dessen Fähigkeit zur Kondensierung von perizentrischem Heterochromatin und die Bindung an heterochromatische DNA reduziert. Um die Regulation der von Tet katalysierten 5mC Oxidation besser zu verstehen, untersuchten wir wie Tet Proteine 5mC modifizieren. Hierfür entwickelten beziehungsweise optimierten wir Methoden um die bei der Tet katalysierten 5mC Oxidation beteiligten Schritte (Bindung von Tet an DNA, 5mC-flipping und 5mC Oxidation) zu detektieren. Wir zeigen, dass die katalytische Domäne von Tet1 (Tet1CD) Sequenz-unabhängig DNA bindet. Des Weiteren zeigen wir, dass Tet1CD einen Base-flipping Mechanismus benutzt, um Zugang zu 5mC zu erhalten. Letztlich ermöglichen die von uns entwickelten Methoden die einfache und sensitive Detektion von Tet Oxidationsprodukten. Durch Anwendung der oben beschriebenen Methoden untersuchten wir weiterhin, ob MBD Proteine die von Tet katalysierte 5mC Oxidation beeinträchtigen. Hierfür legten wir den Fokus auf die fünf am besten beschriebenen MBD Proteine Mbd1, Mbd2, Mbd3, Mbd4 und Mecp2. Wir zeigen, dass Mbd1 die Ausbildung von 5hmC begünstigt, indem es die Bindung von Tet1 an methylierte DNA fördert, wofür die CXXC3 Domäne von Mbd1 unbedingt notwendig ist. Mbd3 und Mbd4 haben im Vergleich zu Mbd1 keine Auswirkungen auf die von Tet katalysierte 5mC Oxidation. Mbd2 und Mecp2, sowie die beiden Mecp2 Subdomänen MBD und IDTRD hingegen, verhindern das Entstehen von 5hmC in Abhängigkeit ihrer Konzentration in vitro als auch in vivo. Darüber hinaus beeinträchtigt die Bindung von Mecp2 an DNA die Interaktion von Tet1CD mit DNA in vitro. Folglich ist die Bindung von Mecp2 an DNA ausreichend, um die von Tet1 katalysierte 5mC Oxidation zu unterbinden. Dies zeigt, dass die Bindung von MBD und Tet Proteinen sowohl für den Schutz, als auch für die Umsetzung von 5mC entscheidend ist. Zuletzt konzentrierten wir uns auf die biologischen Konsequenzen der MBD- und Tet Protein vermittelten 5mC Konservierung und Konvertierung. Wir zeigen erhöhte Level des Tet Oxidationsprodukts 5hmC in Neuronen eines Maus-Modells für Rett Syndrom (Mecp2 knockout Mäuse). Des Weiteren beobachten wir, dass Tet1 in der Abwesenheit von Mecp2 die Expression von Major Satellite DNA in Mauszellen reaktiviert. Für humane Zellen zeigen wir, dass Tet1 die Expression und Retrotransposition von endogenen und ektopischen L1 Elementen (long interspresed nuclear elements 1) begünstigt. Dies kann wiederum durch Mbd2 und Mecp2, sowie den beiden Mecp2 Subdomänen MBD und IDTRD unterdrückt werden. Dies deutet darauf hin, dass ein feines Gleichgewicht zwischen Proteinen, die 5mC erstellen, Proteinen die 5mC binden und Proteinen die 5mC entfernen, Transkriptionslevel reguliert und darüber hinaus die genomische Stabilität gewährleistet.